las enzimas 

Enzimas: son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver energía libre de gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

clasificación de las enzimas 

• EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido reducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxido reducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica.

• Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

• EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

• EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' ylisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

• EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

• EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

• EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP.

 Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

                                        cinética de enzimas

 estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

Las enzimas, en su mayoría, proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos poli péptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.

El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo catalítico. Algunas enzimas modifican su conformación significativamente durante la reacción, en cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar análogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la conformación de sustrato unido).

ENZIMAS ALOSTERICAS

• Las enzimas alostéricas presentan estructura cuaternaria, tienen diferentes sitios activos, unen mas de una molécula de sustrato, la unión del sustrato es cooperativa 
• la curva de velocidad presenta una forma sigmoidal
• ejercen su acción sobre otra parte de la molécula, causando un cambio conformacional con repercusión negativa en la actividad enzimática

ENZIMAS ISOSTERICOS

Ejercen su acción sobre el centro activo Dos tipos:

reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,con el complejo enzima-substrato o con ambos

irreversible: modifica químicamente a la enzima

bioelementos

los bioelementos 

Los bioelementos primarios son los elementos indispensables para formar las biomoléculas orgánicas (glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos); constituyen el 96% de la materia viva seca. Son el carbono, el hidrógeno, el oxígeno y el nitrógeno (C, H, O, N, P, S).
• Carbono: tiene la capacidad de formar largas cadenas carbono-carbono (macromoléculas) mediante enlaces simples (-CH2-CH2) o dobles (-CH=CH-), así como estructuras cíclicas. Pueden incorporar una gran variedad de radicales (=O, -OH, -NH2, -SH, PO43-), lo que da lugar a una variedad enorme de moléculas distintas. Los enlaces que forma son lo suficientemente fuertes como para formar compuestos estables, y a la vez son susceptibles de romperse sin excesiva dificultad. Por esto, la vida está constituida por carbono y no por silicio, un átomo con la configuración electrónica de su capa de valencia igual a la del carbono.
• Hidrógeno: además de ser uno de los componentes de la molécula de agua, indispensable para la vida y muy abundante en los seres vivos, forma parte de los esqueletos de carbono de las moléculas orgánicas. Puede enlazarse con cualquier bioelemento.
• Oxígeno: es un elemento muy electronegativo que permite la obtención de energía mediante la respiración aeróbica. Además, forma enlaces polares con el hidrógeno, dando lugar a radicales polares solubles en agua (-OH, -CHO, -COOH).
• Nitrógeno: principalmente como grupo amino (-NH2) presente en las proteínas ya que forma parte de todos los aminoácidos. También se halla en las bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos. El gas nitrógeno solo es aprovechado por algunas bacterias del suelo y algunas cianobacterias.
Clasificación de los bielementos
• Se pueden clasificar de la siguiente forma:
• Bioelementos mayoritarios. Se presentan en cantidades superiores al 0,1% del peso del organismo. Oxígeno (O), carbono (C),hidrógeno (H), nitrógeno (N), calcio (Ca), fósforo (P), azufre (S), cloro (Cl) y sodio (Na).
• Bioelementos traza. Están presentes en una proporción comprendida entre el 0,1% y el 0,0001% del peso de un ser vivo. Entre otros se incluye silicio (Si), magnesio (Mg) y cobre (Cu).
• Bioelementos ultratraza. Se presentan en cantidades inferiores al 0,0001%, por ejemplo el yodo (I), el magnesio (Mg) o el cobalto(Co).
• Los elementos traza y ultrataza pueden ser denominados en su conjunto, oligoelementos. Se han aislado 60 oligoelementos, pero de ellos solo 14 se consideran comunes en casi todos los seres vivos.
• La proporción de los diversos bioelementos es muy diferente a la que hallamos en la atmósfera, la hidrosfera o la corteza terrestre; ellos indica que la vida ha seleccionado 
Proporción de los bioelementos
•aquellos elementos que le son más adecuados para formar sus estructuras y realizar sus funciones. Por ejemplo, el carbono representa aproximadamente un 20% del peso de los organismos, pero su concentración en la atmósfera, en forma de dióxido de carbono es muy baja, de manera que los seres vivos extraen y concentran este elemento en sus tejidos.

BIOMOLECULAS

BIOMOLÉCULAS 

SE DIVIDEN EN DOS GRUPOS:


INORGÁNICAS: AGUA, SALES MINERALES, GASES.

ORGÁNICAS: CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS, PROTEÍNAS, ÁCIDOS NUCLEICOS.

CARBOHIDRATOS:  Poseen carbono, hidrógeno, oxigeno.

LOS ENLACES QUÍMICOS QUE PUEDEN PRESENTAR SON.

• Iónicos: ceder electrones
• Covalentes: compartir electrones.
• Puentes de hidrógeno: unión de hidrógeno con átomo a alta electronegatividad.

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

CLASIFICACIÓN:

• 3C=Triosa
• 4C=Tetrosa
• 5C=Pentosa
• 6C=Hexosa.

GRUPO FUNCIONAL

ALDOSAS

CETOSAS

UNIDADES

MONOSACARIDOS:

GLUCOSA

FRUCTOSA

L-LEVOGIRO=IZQUIERDA GRUPO OH

D-DEVOGIRO=DERECHA GRUPO OH

ESTRUCTURAS CICLICAS

ANILLO DE 5 LADOS=FURANOS	ANILLO DE 6 LADOS=PIRANOS
ALFA:ABAJO OH	BETA:ARRIBA OH

FORMACIÓN DE ENLACES

ENLACE GLUCOSIDICO

• ALFA

• BETA 

DISACÁRIDOS

DISACÁRIDO	DESCRIPCIÓN	COMPONENTES
Sacarosa	Azúcar común	Glucosa-fructosa
Maltosa	Producto de almidón	Glucosa-glucosa
Lactosa	Azúcar de leche	Galactosa-glucosa
Celulosa	madera	Glucosa-glucosa

POLISACÁRIDOS (10  a más unidades)

Enlace glucosidico

                                          VEGETAL                     CELULOSA

SOSTÉN

                                         ANIMAL                         QUITINA

                                                                    VEGETAL                     ALMIDON

RESERVA ENERGÉTICA

                                                                     ANIMAL                     GLUCOGENO 

Pueden ser:

HOMOPOLISACARIDOS: Formados de la misma unidad: almidón glucógeno.

HETEROPOLISACARIDOS: Formado por diferentes unidades: La goma arábiga.

Glucógeno: Se almacena en hígado y musculo, se pegan 10 moléculas. Alfa 1,4.

Celulosa: enlace glucosidico. Beta 1,4

Almidón: enlace alfa 1,4 se van a pegar cada 25 moléculas.

LIPIDOS (grasas)

un conjunto de moléculas orgánicas  compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno Son poco solubles e insolubles en agua Son heterogéneos es decir tienen muchas, son partículas anfipaticas, formados por cadenas alifáticas saturadas o insaturadas.

FUNCIONES

 Los lípidos cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energética (como los triglicéridos), la estructural (como los fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora (como las hormonas esteroides).Sirven también como aislante térmico, amortiguadora.

Fosfolípidos: se encuentra en la membrana celular

Glucolipidos: sirven para receptores de membrana.

AMINOÁCIDOS, PEPTIDOS Y PROTEÍNAS.

AMINOÁCIDOS: poseen un grupo amino  (-nh₂) y un grupo carboxilo (-cooh), los aminoácidos pueden estar en forma conjugada. Tienen propiedades acido base, realizan enlaces peptídicos.

EXISTEN AMINOÁCIDOS ESENCIALES:

Histidina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Fenilalanina

Treonina

 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES:

Arginina

Ácido Aspártico

Cisteína

Ácido Glutámico

Glutamina

ESTRUCTURA

PEPTIDOS 

Son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.. se pueden dividir de la siguiente manera:

Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.

Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.

Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

REACCIÓN:

PROTEÍNAS: Cadenas formadas por aminoácidos.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoleculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

·         Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno),

·         Inmunológica (anticuerpos)

·         enzimatica(Ej: sacarasa y peptina)

·         Contráctil actina y miosina.

·         Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampon quimico)

·         Transducción de señales (Ej: rodopsina)

·         Protectora o defensiva (Ej:trombinay fibrinogeno)

Las proteínas están formadas por aminoácidos  los cuales a su vez están formados por enlaces peptídicos para formar esfingosinas.

Propiedades

·         solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y  el PH se pierde la solubilidad.

·         Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

·         especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria

·        amortiguador de ph (conocido como efectotampon): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones)

LA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS SE PUEDE DAR POR MEDIO:

QUIMICO:EN EL QUE SE  UTILIZAN DISOLVENTES ORGANICOS, SOLUCIONES COMO LA UREA Y SALES

FISICO: SE UTILIZA EL CALOR, GRANDES PRESIONES, RADIACION

ÁCIDOS NUCLEICOS:

Polímeros están unidos por varios monómeros, en los ácidos nucleicos encontramos azúcar, base  nitrogenada, y grupo fosfato, Los ácidos nucleicos almacenan la información genética de los organismo vivos y son los responsables de la transmisión hereditaria. Existen dos tipos básicos, el ADN y el ARN.

CARACTERÍSTICAS DEL ADN

El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. Esta doble cadena puede disponerse en forma línea o en forma circular, es una cadena doble.

ESTRUCTURA DEL ADN

Estructura primaria. Una cadena de nucleótidos (monocatenario) es decir, está formado por un solo polinucleótido, sin cadena complementaria. No es funcional, excepto en algunos virus.

Estructura secundaria. Doble hélice, estructura bicatenaria, dos cadenas de nucleótidos complementarias, antiparalelas, unidas entre sí por las bases nitrogenadas por medio de puentes de hidrógeno. Está enrollada helicoidalmente en torno a un eje imaginario. Hay tres tipos:

Doble hélice A, con giro dextrógiro, pero las vueltas se encuentran en un plano inclinado (ADN no codificante).

Doble hélice B, con giro dextrógiro, vueltas perpendiculares (ADN funcional).

Doble hélice Z, con giro levógiro, vueltas perpendiculares (no funcional); se encuentra presente en los parvovirus.

CARACTERISTICAS DEL ARN

El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas y estables.

Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos

Para expresar dicha información, se necesitan varias etapas:

EL ARN Mensajero
EL ARN de transferencia

EL ARN Ribosomico.

ESTRUCTURA DEL ARN

ES UNA CADENA RIBOSOMAL, EN LA CUAL TIENEN ADENINA, GUANINA,URACILO,CITOSINA ES SENCILLA